Ossidoreduttasi

In biochimica una ossidoreduttasi (numero EC 1) è un enzima che catalizza il trasferimento di elettroni da una molecola (detta riducente, o donatrice di idrogeno o donatrice di elettroni) ad un'altra (detta ossidante, o accettore di idrogeno o di elettroni). Una tipica reazione catalizzata da una ossidoreduttasi è la seguente.

${\displaystyle {\ce {A- + B -> A + B-}}}$

In questo esempio, A è il riducente (donatrice di elettroni) e B l'ossidante (accettore di elettroni).

Nelle reazioni biochimiche, le reazioni redox sono spesso difficili da individuare. Come esempio, si osservi la seguente reazione contenuta nella glicolisi.

P_i + gliceraldeide-3-fosfato (G3P) + NAD⁺ → NADH + H⁺ + 1,3-bisfosfoglicerato (BPG)

In questa reazione, NAD⁺ è l'ossidante (accettore di idruro) e G3P la specie ossidata, che viene convertita a 1,3-bisfosfoglicerato (BPG).

Nomenclatura

La struttura corretta del nome di ogni ossidoreduttasi dovrebbe essere il seguente: "[Nome donatore]:[Nome accettore] ossidoreduttasi". In ogni caso, i nomi degli enzimi più comuni in questa classe spesso non seguono tale regola. Si usa spesso "[Nome donatore] deidrogenasi", come avviene per la G3P deidrogenasi, che catalizza la seconda reazione sopra riportata. È comune anche "[Nome accettore] reduttasi", come avviene per la NAD⁺ reduttasi. La terminologia "[Nome donatore] ossidasi" è utilizzata per quegli enzimi che catalizzano reazioni in cui l'O₂ è l'accettore.

Classificazione

Le ossidoreduttasi sono classificate come EC 1 nella classificazione degli enzimi mediante numero EC. Esistono 22 ulteriori sottoclassi:

• EC 1.1: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori di tipo CH-OH (alcoli);
• EC 1.2: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori come aldeidi o chetoni;
• EC 1.3: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori di tipo CH-CH;
• EC 1.4: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori di tipo CH-NH₂;
• EC 1.5: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori di tipo CH-NH;
• EC 1.6: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori come NADH o NADPH;
• EC 1.7: include ossidoreduttasi che agiscono su altri donatori di tipo azotato;
• EC 1.8: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori contenenti zolfo;
• EC 1.9: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori contenenti gruppi eme;
• EC 1.10: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori contenenti difenoli e molecole correlate;
• EC 1.11: include ossidoreduttasi che agiscono su molecole contenenti gruppi perossido come accettore (perossidasi);
• EC 1.12: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori idrogeno;
• EC 1.13: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori singoli, che coinvolgono ossigeno molecolare (ossigenasi);
• EC 1.14: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori doppi singoli, che coinvolgono ossigeno molecolare;
• EC 1.15: include ossidoreduttasi che agiscono su molecole contenenti gruppi superossido come accettore;
• EC 1.16: include ossidoreduttasi che ossidano ioni metallici;
• EC 1.17: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori di tipo CH o CH₂;
• EC 1.18: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori proteici contenenti ferro e zolfo;
• EC 1.19: include ossidoreduttasi che agiscono sulla flavodossina ridotta come donatore;
• EC 1.20: include ossidoreduttasi che agiscono su donatori contenenti fosforo o arsenico;
• EC 1.21: include ossidoreduttasi che, agendo su molecole del tipo X-H e Y-H, formano un legame X-Y;
• EC 1.97: include altre ossidoreduttasi.

Voci correlate

• Classificazione EC
• Ligasi
• Idrolasi
• Isomerasi
• Liasi
• Transferasi

Altri progetti

• Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su ossidoreduttasi

Collegamenti esterni

• (EN) Ossidoreduttasi, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
• (EN) Introduzione riguardo alle proteine della classe EC 1 del Dipartimento di Chimica della Queen Mary University di Londra, su chem.qmul.ac.uk. URL consultato il 3 maggio 2006 (archiviato dall'url originale il 16 luglio 2012).
• (EN) IUPAC Gold Book, "oxidoreductases", su goldbook.iupac.org.