L'equazione di Hill è un'equazione che mette in relazione la frazione di siti occupati con la concentrazione del ligando in una proteina con siti di legame:
![{\displaystyle [L]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c1eba88cad4b17de726ed2c779b29eecdf5819a2)
![{\displaystyle \log {\frac {\theta }{1-\theta }}=n\log[L]-\log K_{d}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/d9fc320c839f962c7209107846416e9bb2673ba9)
Il grafico di in funzione di è detto grafico di Hill. Il coefficiente rappresenta il coefficiente angolare della retta e viene detto coefficiente di Hill (); esso riflette il grado d'interazione tra i vari siti e quindi il livello di cooperatività della proteina. Quando assume valore 1 la proteina non ha nessuna cooperatività e il grafico è un'iperbole. Il limite teorico superiore si raggiunge quando (siti di legame), ma questo valore non si raggiunge sperimentalmente; l'emoglobina, ad esempio, pur presentando una notevole cooperatività, ha e . Se invece ha valori inferiori a 1 la proteina presenta cooperatività negativa
![{\displaystyle \log[L]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a728c232188a6db4f48737cb6efe18ede676de27)
Il nome dell'equazione deriva da Archibald Vivian Hill, che nel 1910 studiò la cooperatività dell'emoglobina.
Bibliografia
- David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.