Мы используем файлы cookie.
Продолжая использовать сайт, вы даете свое согласие на работу с этими файлами.

Protein-lisina 6-ossidasi

Подписчиков: 0, рейтинг: 0
protein-lisina 6-ossidasi
Modello tridimensionale dell'enzima
Protein-lisina 6-ossidasi homodimer, Komagataella pastoris
Numero EC 1.4.3.13
Classe Ossidoreduttasi
Nome sistematico
protein-L-lisina:ossigeno 6-ossidoreduttasi
Altri nomi
lisil ossidasi
Banche dati BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
Lisil ossidasi
Gene
HUGO LOX
Locus Chr. 5 q23.3-q31.2
Proteina
UniProt P28300
PDB 1N9E

La protein-lisina 6-ossidasi (o lisil ossidasi) è un enzima extracellulare, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la formazione di aldeidi da residui di lisina in precursori del collagene e della elastina. Queste aldeidi sono altamente reattive e subiscono reazione chimica spontanea con altri gruppi aldeidici prodotti dalla lisil ossidasi o con residui immodificati di lisina. Questo porta alla formazione di legami cross-link nella struttura del collagene e dell'elastina, essenziali per rendere stabili le fibrille di collagene e per assicurare l'integrità e l'elasticità dell'elastina. Reazione catalizzata:

peptidil-L-lisil-peptide + O2 + H2O ⇄ peptidil-allisil-peptide + NH3 + H2O2

L'importanza dei legami cross-link dovuti alla lisil ossidasi è stata dimostrata da studi in modelli animali in cui l'enzima è stato inibito tramite carenza nutrizionale di rame, cofattore essenziale, o somministrando l'inibitore β-amminopropionitrile (BAPN). La carenza provoca malformazioni ossee, iperestensibilità della pelle, debolezza dei legamenti e maggior rischio di aneurisma dell'aorta. Queste condizioni sono correlate con la minore formazione di legami cross-link del collagene e della elastina.

Bibliografia

  • Alberts, Biologia molecolare della cellula (quarta edizione), ed. Zanichelli (2004)
  • Harris, E.D., Gonnerman, W.A., Savage, J.E. and O'Dell, B.L. Connective tissue amine oxidase. II. Purification and partial characterization of lysyl oxidase from chick aorta. Biochim. Biophys. Acta 341 (1974) 332–344. Entrez PubMed 4838158
  • Rayton, J.K. and Harris, E.D. Induction of lysyl oxidase with copper. Properties of an in vitro system. J. Biol. Chem. 254 (1979) 621–626. Entrez PubMed 33171
  • Stassen, F.L.H. Properties of highly purified lysyl oxidase from embryonic chick cartilage. Biochim. Biophys. Acta 438 (1976) 49–60. Entrez PubMed 7318
  • Palamakumbura, A.H. and Trackman, P.C. A fluorometric assay for detection of lysyl oxidase enzyme activity in biological samples. Anal. Biochem. 300 (2002) 245–251. Entrez PubMed 11779117
  • Kagan, H.M., Williams, M.A., Williamson, P.R. and Anderson, J.M. Influence of sequence and charge on the specificity of lysyl oxidase toward protein and synthetic peptide substrates. J. Biol. Chem. 259 (1984) 11203–11207. Entrez PubMed 6147351

Новое сообщение