| Tetraidrobiopterina | |
|---|---|
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| Nomi alternativi | |
| 5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina | |
| Caratteristiche generali | |
| Formula bruta o molecolare | C9H15N5O3 |
| Massa molecolare (u) | 241,2471 |
| Numero CAS | |
| Numero EINECS | 636-312-4 |
| PubChem | 44257 |
| DrugBank | DB00360 |
| SMILES |
N=C1N=C(O)C=2NC(CNC2N1)C(O)C(O)C |
| Indicazioni di sicurezza | |
La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un coenzima che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.
è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.
Struttura
La tetraidrobiopterina è una delle due forme della biopterina.
La biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.
La pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sul carbonio C2 e un atomo di O C4.
Reazioni tipiche
Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.
Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).
In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H2O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.
La biopterina, nella sua forma attiva, ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenilalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)
Rigenerazione
Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O2 e lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.
Sintesi
avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.
1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio
2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola
3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore
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